牛肉在口腔中经过咀嚼进入下一阶段。此外，其与唾液中的舌脂酶混合后在胃中完成脂肪的消化

舌脂酶是小儿吸吮乳汁时舌咽分泌的一种物质，对于新生儿的脂肪消化很有帮助。它是一种用来分解脂肪酸，特别是甘油三酸的酶。它随着唾液在口腔里出现，却在胃里完成工作。唾液中的舌脂酶随着年龄增长逐渐减少，舌脂酶对初生婴儿十分重要，初生婴儿对脂肪吸收不完善，4-6个月的婴儿才能接近成人的吸收率。在此之前全靠舌脂酶，人乳脂肪酶（喝牛奶的孩子没有），胰脂酶来分解乳汁中的甘油三酸。

通常，脂肪摄入以后先经过舌脂酶作用水解为单甘酯、甘二酯和游离脂肪酸。由于舌脂酶对短链脂肪酸(SCFA)和中链脂肪酸(MCFA)及Sn-3位脂肪酸作用特异性更强，因此，产物中1,2-甘二酯和脂肪酸含量比较多。舌脂酶对成人摄入脂肪的降解作用是微乎其微的，但它可以降解婴幼儿摄入的50%～70%的脂肪。新生儿对脂类吸收不完善，32～34孕周的早产儿只能吸收65～75%，足月儿可达90%，4～6个月婴儿方能达到成人吸收率(＞95%)。新生儿只能利用舌脂酶，人乳脂肪酶及胰脂酶来水解脂肪中的甘油三酯。自25孕周起舌腺分泌的舌脂酶已很活跃，最佳pH为4.0～5.5。在胃内即能水解食物中甘油三酯为游离脂肪酸及部分酯类。人乳中甘油三酯结构及不饱和脂酸有利于小婴儿的吸收。长链饱和脂肪不易吸收，中链则很快乳化，可迅速被舌脂酶及胰脂酶水解。

水果中的淀粉在口腔中被分解为麦芽糖。

唾液中的淀粉酶80%来自腮腺，与体内其他淀粉酶一样，是a-淀粉酶。它只能水解淀粉、糖原及其他葡萄糖的a-1，4-糖首键。a淀粉酶是单链多肽，分子量约为50~60kDa。根据分子量的大小，又可分为胰淀粉酶和唾液淀粉酶，前者的分子量比后者约小1000~4000。

唾液淀粉酶（salivary amylase）分为α-淀粉酶和β-淀粉酶。

α-淀粉酶广泛分布于动物（唾液、胰脏等）、植物（麦芽、山萮菜）及微生物。此酶以Ca2+为必需因子并作为稳定因子，既作用于直链淀粉，亦作用于支链淀粉，无差别地切断α-1,4-链。因此，其特征是引起底物溶液粘度的急剧下降和碘反应的消失，最终产物在分解直链淀粉时以麦芽糖为主。此外，还有麦芽三糖及少量葡萄糖。另一方面在分解支链淀粉时，除麦芽糖、葡萄糖外，还生成分支部分具有α-1,6-键的α-极限糊精。一般分解限度以葡萄糖为准是35-50%。

β-淀粉酶与α-淀粉酶的不同点在于从非还原性末端逐次以麦芽糖为单位切断α-1,4-葡聚糖链。主要见于高等植物中（大麦、小麦、甘薯、大豆等），但也有报告在细菌、牛乳、霉菌中存在。对于象直链淀粉那样没有分支的底物能完全分解得到麦芽糖和少量的葡萄糖。作用于支链淀粉或葡聚糖的时候，切断至α-1,6-键的前面反应就停止了，因此生成分子量比较大的极限糊精。从上述的α-淀粉酶和β-淀粉酶的作用方式，分别提出α-1,4-葡聚糖-4-葡萄糖水解酶（α-1,4-glucan4-glucanohydrolase）和α-1,4-葡聚糖-麦芽糖水解酶（α-1,4-glucanmaltohydrolase）的名称等而被使用。

面条中的淀粉在口腔中被分解为麦芽糖。

唾液中的淀粉酶80%来自腮腺，与体内其他淀粉酶一样，是a-淀粉酶。它只能水解淀粉、糖原及其他葡萄糖的a-1，4-糖首键。a淀粉酶是单链多肽，分子量约为50~60kDa。根据分子量的大小，又可分为胰淀粉酶和唾液淀粉酶，前者的分子量比后者约小1000~4000。

唾液淀粉酶（salivary amylase）分为α-淀粉酶和β-淀粉酶。

α-淀粉酶广泛分布于动物（唾液、胰脏等）、植物（麦芽、山萮菜）及微生物。此酶以Ca2+为必需因子并作为稳定因子，既作用于直链淀粉，亦作用于支链淀粉，无差别地切断α-1,4-链。因此，其特征是引起底物溶液粘度的急剧下降和碘反应的消失，最终产物在分解直链淀粉时以麦芽糖为主。此外，还有麦芽三糖及少量葡萄糖。另一方面在分解支链淀粉时，除麦芽糖、葡萄糖外，还生成分支部分具有α-1,6-键的α-极限糊精。一般分解限度以葡萄糖为准是35-50%。

β-淀粉酶与α-淀粉酶的不同点在于从非还原性末端逐次以麦芽糖为单位切断α-1,4-葡聚糖链。主要见于高等植物中（大麦、小麦、甘薯、大豆等），但也有报告在细菌、牛乳、霉菌中存在。对于象直链淀粉那样没有分支的底物能完全分解得到麦芽糖和少量的葡萄糖。作用于支链淀粉或葡聚糖的时候，切断至α-1,6-键的前面反应就停止了，因此生成分子量比较大的极限糊精。从上述的α-淀粉酶和β-淀粉酶的作用方式，分别提出α-1,4-葡聚糖-4-葡萄糖水解酶（α-1,4-glucan4-glucanohydrolase）和α-1,4-葡聚糖-麦芽糖水解酶（α-1,4-glucanmaltohydrolase）的名称等而被使用。

花生在口腔中经过咀嚼进入下一阶段。此外，其与唾液中的舌脂酶混合后在胃中完成脂肪的消化

舌脂酶是小儿吸吮乳汁时舌咽分泌的一种物质，对于新生儿的脂肪消化很有帮助。它是一种用来分解脂肪酸，特别是甘油三酸的酶。它随着唾液在口腔里出现，却在胃里完成工作。唾液中的舌脂酶随着年龄增长逐渐减少，舌脂酶对初生婴儿十分重要，初生婴儿对脂肪吸收不完善，4-6个月的婴儿才能接近成人的吸收率。在此之前全靠舌脂酶，人乳脂肪酶（喝牛奶的孩子没有），胰脂酶来分解乳汁中的甘油三酸。

通常，脂肪摄入以后先经过舌脂酶作用水解为单甘酯、甘二酯和游离脂肪酸。由于舌脂酶对短链脂肪酸(SCFA)和中链脂肪酸(MCFA)及Sn-3位脂肪酸作用特异性更强，因此，产物中1,2-甘二酯和脂肪酸含量比较多。舌脂酶对成人摄入脂肪的降解作用是微乎其微的，但它可以降解婴幼儿摄入的50%～70%的脂肪。新生儿对脂类吸收不完善，32～34孕周的早产儿只能吸收65～75%，足月儿可达90%，4～6个月婴儿方能达到成人吸收率(＞95%)。新生儿只能利用舌脂酶，人乳脂肪酶及胰脂酶来水解脂肪中的甘油三酯。自25孕周起舌腺分泌的舌脂酶已很活跃，最佳pH为4.0～5.5。在胃内即能水解食物中甘油三酯为游离脂肪酸及部分酯类。人乳中甘油三酯结构及不饱和脂酸有利于小婴儿的吸收。长链饱和脂肪不易吸收，中链则很快乳化，可迅速被舌脂酶及胰脂酶水解。

淀粉肠中的淀粉在口腔中被分解为麦芽糖。此外，其与唾液中的舌脂酶混合后在胃中完成脂肪的消化

唾液中的淀粉酶80%来自腮腺，与体内其他淀粉酶一样，是a-淀粉酶。它只能水解淀粉、糖原及其他葡萄糖的a-1，4-糖首键。a淀粉酶是单链多肽，分子量约为50~60kDa。根据分子量的大小，又可分为胰淀粉酶和唾液淀粉酶，前者的分子量比后者约小1000~4000。

唾液淀粉酶（salivary amylase）分为α-淀粉酶和β-淀粉酶。

α-淀粉酶广泛分布于动物（唾液、胰脏等）、植物（麦芽、山萮菜）及微生物。此酶以Ca2+为必需因子并作为稳定因子，既作用于直链淀粉，亦作用于支链淀粉，无差别地切断α-1,4-链。因此，其特征是引起底物溶液粘度的急剧下降和碘反应的消失，最终产物在分解直链淀粉时以麦芽糖为主。此外，还有麦芽三糖及少量葡萄糖。另一方面在分解支链淀粉时，除麦芽糖、葡萄糖外，还生成分支部分具有α-1,6-键的α-极限糊精。一般分解限度以葡萄糖为准是35-50%。

β-淀粉酶与α-淀粉酶的不同点在于从非还原性末端逐次以麦芽糖为单位切断α-1,4-葡聚糖链。主要见于高等植物中（大麦、小麦、甘薯、大豆等），但也有报告在细菌、牛乳、霉菌中存在。对于象直链淀粉那样没有分支的底物能完全分解得到麦芽糖和少量的葡萄糖。作用于支链淀粉或葡聚糖的时候，切断至α-1,6-键的前面反应就停止了，因此生成分子量比较大的极限糊精。从上述的α-淀粉酶和β-淀粉酶的作用方式，分别提出α-1,4-葡聚糖-4-葡萄糖水解酶（α-1,4-glucan4-glucanohydrolase）和α-1,4-葡聚糖-麦芽糖水解酶（α-1,4-glucanmaltohydrolase）的名称等而被使用。

舌脂酶是小儿吸吮乳汁时舌咽分泌的一种物质，对于新生儿的脂肪消化很有帮助。它是一种用来分解脂肪酸，特别是甘油三酸的酶。它随着唾液在口腔里出现，却在胃里完成工作。唾液中的舌脂酶随着年龄增长逐渐减少，舌脂酶对初生婴儿十分重要，初生婴儿对脂肪吸收不完善，4-6个月的婴儿才能接近成人的吸收率。在此之前全靠舌脂酶，人乳脂肪酶（喝牛奶的孩子没有），胰脂酶来分解乳汁中的甘油三酸。

通常，脂肪摄入以后先经过舌脂酶作用水解为单甘酯、甘二酯和游离脂肪酸。由于舌脂酶对短链脂肪酸(SCFA)和中链脂肪酸(MCFA)及Sn-3位脂肪酸作用特异性更强，因此，产物中1,2-甘二酯和脂肪酸含量比较多。舌脂酶对成人摄入脂肪的降解作用是微乎其微的，但它可以降解婴幼儿摄入的50%～70%的脂肪。新生儿对脂类吸收不完善，32～34孕周的早产儿只能吸收65～75%，足月儿可达90%，4～6个月婴儿方能达到成人吸收率(＞95%)。新生儿只能利用舌脂酶，人乳脂肪酶及胰脂酶来水解脂肪中的甘油三酯。自25孕周起舌腺分泌的舌脂酶已很活跃，最佳pH为4.0～5.5。在胃内即能水解食物中甘油三酯为游离脂肪酸及部分酯类。人乳中甘油三酯结构及不饱和脂酸有利于小婴儿的吸收。长链饱和脂肪不易吸收，中链则很快乳化，可迅速被舌脂酶及胰脂酶水解。

胃液中的胃蛋白酶对牛肉中的蛋白质进行初步消化。

一天中人体会产生两升左右的盐酸，食物中的高蛋白成分会促进胃酸分泌。胃蛋白酶，是一种消化性蛋白酶，由胃部中的胃粘膜主细胞分泌，功能是将食物中的蛋白质分解为小的肽片段。胃蛋白酶不是由细胞直接生成的。主细胞分泌胃蛋白酶原，胃蛋白酶原本身并不起作用，胃蛋白酶原经胃酸或者胃蛋白酶刺激后形成胃蛋白酶，这种形式保护了生产胃蛋白酶原的胃分泌主细胞不会被自己生产的蛋白酶分解掉当场裂开。胃蛋白酶并不是必要的蛋白质分解手段，但它确实有着加速蛋白质消化的能力，并且包含了大约20%的蛋白质消化工作。不仅如此，它还可以消化进食肉类中结缔组织的胶原质，以此将肉类分化成小片来增加消化面积。

1836年，索多·施旺（Theodor Schwann）在对消化过程进行的研究中，发现了一种能够参与消化作用的物质，并将其命名为胃蛋白酶。胃蛋白酶也是第一个从动物身上获得的酶。在盐酸所创造的酸性环境中，胃蛋白酶原发生去折叠，使得其可以以自催化方式对自身进行剪切，从而生成具有活性的胃蛋白酶，可分解蛋白质中苯丙氨酸或酪氨酸与其他氨基酸形成的肽键，产物为蛋白胨及少量的多肽和氨基酸。

胃蛋白酶在对蛋白或多肽进行剪切时，具有一定的氨基酸序列特异性。例如，它倾向于剪切氨基端或羧基端为芳香族氨基酸（如苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸）或亮氨酸的肽键，而如果往某一肽键氨基端数第三个氨基酸为碱性氨基酸（如赖氨酸、精氨酸和组氨酸）或者该肽键的氨基端为精氨酸时，则不能有效地对此肽键进行剪切。这种剪切特异性在pH值为1.3时表现得更为明显：只倾向于剪切氨基端为苯丙氨酸或亮氨酸的肽键。胃蛋白酶在酸性环境中具有较高活性，其最适pH值约为3。在中性或碱性pH值的溶液中，胃蛋白酶会发生解链而丧失活性。

内因子是胃粘膜分泌的一种分子量为1.7万的粘蛋白，其主要功能是促进肠胃对维生素B12的吸收，1单位内因子可使1ng维生素B12被吸收。刺激内因子分泌之物质与刺激胃酸分泌者相同，如五肽胃泌素、组织胺、胆碱能兴奋剂等，但内因子对刺激反应的程度与胃酸分泌无关。

水果在胃中基本不消化，与其他消化液混合，按时间分批次地送往肠道。

胃液中的胃蛋白酶对面条中的蛋白质进行初步消化。

一天中人体会产生两升左右的盐酸，食物中的高蛋白成分会促进胃酸分泌。胃蛋白酶，是一种消化性蛋白酶，由胃部中的胃粘膜主细胞分泌，功能是将食物中的蛋白质分解为小的肽片段。胃蛋白酶不是由细胞直接生成的。主细胞分泌胃蛋白酶原，胃蛋白酶原本身并不起作用，胃蛋白酶原经胃酸或者胃蛋白酶刺激后形成胃蛋白酶，这种形式保护了生产胃蛋白酶原的胃分泌主细胞不会被自己生产的蛋白酶分解掉当场裂开。胃蛋白酶并不是必要的蛋白质分解手段，但它确实有着加速蛋白质消化的能力，并且包含了大约20%的蛋白质消化工作。不仅如此，它还可以消化进食肉类中结缔组织的胶原质，以此将肉类分化成小片来增加消化面积。

1836年，索多·施旺（Theodor Schwann）在对消化过程进行的研究中，发现了一种能够参与消化作用的物质，并将其命名为胃蛋白酶。胃蛋白酶也是第一个从动物身上获得的酶。在盐酸所创造的酸性环境中，胃蛋白酶原发生去折叠，使得其可以以自催化方式对自身进行剪切，从而生成具有活性的胃蛋白酶，可分解蛋白质中苯丙氨酸或酪氨酸与其他氨基酸形成的肽键，产物为蛋白胨及少量的多肽和氨基酸。

胃蛋白酶在对蛋白或多肽进行剪切时，具有一定的氨基酸序列特异性。例如，它倾向于剪切氨基端或羧基端为芳香族氨基酸（如苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸）或亮氨酸的肽键，而如果往某一肽键氨基端数第三个氨基酸为碱性氨基酸（如赖氨酸、精氨酸和组氨酸）或者该肽键的氨基端为精氨酸时，则不能有效地对此肽键进行剪切。这种剪切特异性在pH值为1.3时表现得更为明显：只倾向于剪切氨基端为苯丙氨酸或亮氨酸的肽键。胃蛋白酶在酸性环境中具有较高活性，其最适pH值约为3。在中性或碱性pH值的溶液中，胃蛋白酶会发生解链而丧失活性。

内因子是胃粘膜分泌的一种分子量为1.7万的粘蛋白，其主要功能是促进肠胃对维生素B12的吸收，1单位内因子可使1ng维生素B12被吸收。刺激内因子分泌之物质与刺激胃酸分泌者相同，如五肽胃泌素、组织胺、胆碱能兴奋剂等，但内因子对刺激反应的程度与胃酸分泌无关。

花生在胃中基本不消化，与其他消化液混合，按时间分批次地送往肠道。

胃液中的胃蛋白酶对淀粉肠中的蛋白质进行初步消化。

一天中人体会产生两升左右的盐酸，食物中的高蛋白成分会促进胃酸分泌。胃蛋白酶，是一种消化性蛋白酶，由胃部中的胃粘膜主细胞分泌，功能是将食物中的蛋白质分解为小的肽片段。胃蛋白酶不是由细胞直接生成的。主细胞分泌胃蛋白酶原，胃蛋白酶原本身并不起作用，胃蛋白酶原经胃酸或者胃蛋白酶刺激后形成胃蛋白酶，这种形式保护了生产胃蛋白酶原的胃分泌主细胞不会被自己生产的蛋白酶分解掉当场裂开。胃蛋白酶并不是必要的蛋白质分解手段，但它确实有着加速蛋白质消化的能力，并且包含了大约20%的蛋白质消化工作。不仅如此，它还可以消化进食肉类中结缔组织的胶原质，以此将肉类分化成小片来增加消化面积。

1836年，索多·施旺（Theodor Schwann）在对消化过程进行的研究中，发现了一种能够参与消化作用的物质，并将其命名为胃蛋白酶。胃蛋白酶也是第一个从动物身上获得的酶。在盐酸所创造的酸性环境中，胃蛋白酶原发生去折叠，使得其可以以自催化方式对自身进行剪切，从而生成具有活性的胃蛋白酶，可分解蛋白质中苯丙氨酸或酪氨酸与其他氨基酸形成的肽键，产物为蛋白胨及少量的多肽和氨基酸。

胃蛋白酶在对蛋白或多肽进行剪切时，具有一定的氨基酸序列特异性。例如，它倾向于剪切氨基端或羧基端为芳香族氨基酸（如苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸）或亮氨酸的肽键，而如果往某一肽键氨基端数第三个氨基酸为碱性氨基酸（如赖氨酸、精氨酸和组氨酸）或者该肽键的氨基端为精氨酸时，则不能有效地对此肽键进行剪切。这种剪切特异性在pH值为1.3时表现得更为明显：只倾向于剪切氨基端为苯丙氨酸或亮氨酸的肽键。胃蛋白酶在酸性环境中具有较高活性，其最适pH值约为3。在中性或碱性pH值的溶液中，胃蛋白酶会发生解链而丧失活性。

内因子是胃粘膜分泌的一种分子量为1.7万的粘蛋白，其主要功能是促进肠胃对维生素B12的吸收，1单位内因子可使1ng维生素B12被吸收。刺激内因子分泌之物质与刺激胃酸分泌者相同，如五肽胃泌素、组织胺、胆碱能兴奋剂等，但内因子对刺激反应的程度与胃酸分泌无关。

牛肉中的蛋白质被进一步分解为小分子多肽及氨基酸。

蛋白水解酶由胰腺腺泡细胞以酶原形式分泌，主要有胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶、羧基肽酶。胰蛋白酶和糜蛋白酶都能分解蛋白质为脲和胨，二者协同作用则使蛋白质进一步分解为小分子多肽及氨基酸。多肽可被弹性蛋白酶或羧基肽酶分解为氨基酸。此外，糜蛋白酶还有较强的凝乳作用。

胰蛋白酶原（胰蛋白酶的前体）被合成后，作为胰液的成分而分泌，受肠激酶或胰蛋白酶的限制分解成为活化胰蛋白酶。胰蛋白酶是肽链内切酶，它能把多肽链中赖氨酸和精氨酸残基中的羧基侧切断。它不仅起消化酶的作用，而且还能限制分解糜蛋白酶原、羧肽酶原、磷脂酶原等其它酶的前体，起活化作用，是特异性最强的蛋白酶。

糜蛋白酶原离开胰腺进入小肠后，被其他的酶裂解，去掉一部分氨基酸，就成为能分解蛋白质的有活性的糜蛋白酶。糜蛋白酶能迅速分解变性蛋白质，作用与胰蛋白酶相似，比胰蛋白酶分解能力强、毒性低、不良反应小。主要选择亮氨酸、缬氨酸、异亮氨酸等大疏水性的氨基酸作为切割位点。这些位点通常包含一个芳香族氨基酸（如苯丙氨酸）或亮氨酸在C端，以及一个小的非极性氨基酸（如甘氨酸）在N端。

弹性蛋白酶在胰腺中作为无活性的酶原产生，并在十二指肠中被胰蛋白酶激活。弹性蛋白酶可使结缔组织蛋白质中的弹性蛋白消化分解，包括肽键、酰胺键和酯基。

羧基肽酶由胰腺分泌，胰蛋白酶激活。能水解蛋白质和多肽底物C端芳香族或中性脂肪族氨基酸残基，释放除脯氨酸、羟脯氨酸、精氨酸和赖氨酸之外的所有C末端氨基酸，更易于水解具有芳香族侧链和大脂肪侧链的羧基端氨基酸。比如酪氨酸，苯丙氨酸，丙氨酸等。

氨肽酶是一类能从蛋白质和多肽 N 端选择性切除氨基酸残基产生游离氨基酸的外切蛋白酶。

一类是具有严格的底物特异性的氨肽酶，它们只能特异性的水解某一种或一类氨基酸，例如，脯氨酸氨肽酶只能特异性水解N末端第二个氨基酸为脯氨酸的肽段，而氨肽酶A只能特异性的水解N末端第一个氨基酸是酸性氨基酸（天冬氨酸或者谷氨酸）的肽段。

另一类氨肽酶具有较广泛的底物谱，能水解大部分氨基酸，这一类氨肽酶一般会按照它们的最适反应底物进行命名，例如，亮氨酸氨肽酶对于N末端是亮氨酸的底物水解能力最高，同时它还能水解其它脂肪族疏水性氨基酸和碱性氨基酸，而赖氨酸氨肽酶除了能有效地水解N末端为赖氨酸和精氨酸的肽段外还能水解其它一些脂肪族疏水性氨基酸。

在胆汁和胰液的协助下牛肉中的脂肪被分解为甘油和脂肪酸。

胰脂肪酶主要由胰腺腺泡细胞分泌，主要包括甘油三酯脂酶（PTL）与其相关蛋白1（PLRP1） 和2（PLRP2）、胆盐刺激性脂酶（BSSL）及磷脂酶 A2（PLA2）。这些脂肪酶协调作用，是消化脂肪的主要酶。

甘油三酯脂酶有高效水解脂肪的作用，在辅酶和胆盐的存在下将甘油三酯水解成甘油二酯，进一步水解成甘油单酯和脂肪酸，从而被小肠上皮细胞吸收；也可能参与视黄醇酯的水解，促进视黄醇的利用和吸收；但PTL对胆固醇酯的亲和性则较弱，对磷脂和半乳糖脂也仅有极低的活性。

PLRP1可能通过与PTL 和PLRP2 竞争结合辅酶而间接影响脂肪的消化吸收。

胆盐刺激性脂酶具有广泛的底物特异性，可水解甘油三脂、胆固醇酯、磷脂、溶血磷脂、神经酰胺、维生素酯。

磷脂酶把磷脂酰胆碱水解成溶血磷脂酰胆碱和游离脂肪酸。

胆盐的亲脂性烷基通过降低脂肪表面张力，使脂肪裂解成脂肪微滴，增加了与胰脂肪酶的接触面积。

蔗糖酶将水果中的蔗糖水解为D-葡萄糖和D-果糖两种还原糖。

胰淀粉酶与麦芽糖酶将水果中的淀粉及其水解产物分解为葡萄糖。

胰淀粉酶由胰腺以活性状态排入消化道，是最重要的水解碳水化合物的酶。作用于可溶性淀粉、直链淀粉、糖原等α-1,4-葡聚糖，水解α-1,4-糖苷键，和唾液淀粉酶一样属于α-淀粉酶的一种。

麦芽糖酶可以从低聚糖类底物的非还原性末端切开α-1，4糖苷键，释放出葡萄糖，或将游离出的葡萄糖残基以α-1，6糖苷键转移到另一个底物上，从而得到非发酵性的低聚异麦芽糖、糖脂或糖肽等。

胰淀粉酶与麦芽糖酶将面条中的淀粉及其水解产物分解为葡萄糖。

胰淀粉酶由胰腺以活性状态排入消化道，是最重要的水解碳水化合物的酶。作用于可溶性淀粉、直链淀粉、糖原等α-1,4-葡聚糖，水解α-1,4-糖苷键，和唾液淀粉酶一样属于α-淀粉酶的一种。

麦芽糖酶可以从低聚糖类底物的非还原性末端切开α-1，4糖苷键，释放出葡萄糖，或将游离出的葡萄糖残基以α-1，6糖苷键转移到另一个底物上，从而得到非发酵性的低聚异麦芽糖、糖脂或糖肽等。

面条中的蛋白质被进一步分解为小分子多肽及氨基酸。

蛋白水解酶由胰腺腺泡细胞以酶原形式分泌，主要有胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶、羧基肽酶。胰蛋白酶和糜蛋白酶都能分解蛋白质为脲和胨，二者协同作用则使蛋白质进一步分解为小分子多肽及氨基酸。多肽可被弹性蛋白酶或羧基肽酶分解为氨基酸。此外，糜蛋白酶还有较强的凝乳作用。

胰蛋白酶原（胰蛋白酶的前体）被合成后，作为胰液的成分而分泌，受肠激酶或胰蛋白酶的限制分解成为活化胰蛋白酶。胰蛋白酶是肽链内切酶，它能把多肽链中赖氨酸和精氨酸残基中的羧基侧切断。它不仅起消化酶的作用，而且还能限制分解糜蛋白酶原、羧肽酶原、磷脂酶原等其它酶的前体，起活化作用，是特异性最强的蛋白酶。

糜蛋白酶原离开胰腺进入小肠后，被其他的酶裂解，去掉一部分氨基酸，就成为能分解蛋白质的有活性的糜蛋白酶。糜蛋白酶能迅速分解变性蛋白质，作用与胰蛋白酶相似，比胰蛋白酶分解能力强、毒性低、不良反应小。主要选择亮氨酸、缬氨酸、异亮氨酸等大疏水性的氨基酸作为切割位点。这些位点通常包含一个芳香族氨基酸（如苯丙氨酸）或亮氨酸在C端，以及一个小的非极性氨基酸（如甘氨酸）在N端。

弹性蛋白酶在胰腺中作为无活性的酶原产生，并在十二指肠中被胰蛋白酶激活。弹性蛋白酶可使结缔组织蛋白质中的弹性蛋白消化分解，包括肽键、酰胺键和酯基。

羧基肽酶由胰腺分泌，胰蛋白酶激活。能水解蛋白质和多肽底物C端芳香族或中性脂肪族氨基酸残基，释放除脯氨酸、羟脯氨酸、精氨酸和赖氨酸之外的所有C末端氨基酸，更易于水解具有芳香族侧链和大脂肪侧链的羧基端氨基酸。比如酪氨酸，苯丙氨酸，丙氨酸等。

氨肽酶是一类能从蛋白质和多肽 N 端选择性切除氨基酸残基产生游离氨基酸的外切蛋白酶。

一类是具有严格的底物特异性的氨肽酶，它们只能特异性的水解某一种或一类氨基酸，例如，脯氨酸氨肽酶只能特异性水解N末端第二个氨基酸为脯氨酸的肽段，而氨肽酶A只能特异性的水解N末端第一个氨基酸是酸性氨基酸（天冬氨酸或者谷氨酸）的肽段。

另一类氨肽酶具有较广泛的底物谱，能水解大部分氨基酸，这一类氨肽酶一般会按照它们的最适反应底物进行命名，例如，亮氨酸氨肽酶对于N末端是亮氨酸的底物水解能力最高，同时它还能水解其它脂肪族疏水性氨基酸和碱性氨基酸，而赖氨酸氨肽酶除了能有效地水解N末端为赖氨酸和精氨酸的肽段外还能水解其它一些脂肪族疏水性氨基酸。

在胆汁和胰液的协助下花生中的脂肪被分解为甘油和脂肪酸。

胰脂肪酶主要由胰腺腺泡细胞分泌，主要包括甘油三酯脂酶（PTL）与其相关蛋白1（PLRP1） 和2（PLRP2）、胆盐刺激性脂酶（BSSL）及磷脂酶 A2（PLA2）。这些脂肪酶协调作用，是消化脂肪的主要酶。

甘油三酯脂酶有高效水解脂肪的作用，在辅酶和胆盐的存在下将甘油三酯水解成甘油二酯，进一步水解成甘油单酯和脂肪酸，从而被小肠上皮细胞吸收；也可能参与视黄醇酯的水解，促进视黄醇的利用和吸收；但PTL对胆固醇酯的亲和性则较弱，对磷脂和半乳糖脂也仅有极低的活性。

PLRP1可能通过与PTL 和PLRP2 竞争结合辅酶而间接影响脂肪的消化吸收。

胆盐刺激性脂酶具有广泛的底物特异性，可水解甘油三脂、胆固醇酯、磷脂、溶血磷脂、神经酰胺、维生素酯。

磷脂酶把磷脂酰胆碱水解成溶血磷脂酰胆碱和游离脂肪酸。

胆盐的亲脂性烷基通过降低脂肪表面张力，使脂肪裂解成脂肪微滴，增加了与胰脂肪酶的接触面积。

胰淀粉酶与麦芽糖酶将淀粉肠中的淀粉及其水解产物分解为葡萄糖。

胰淀粉酶由胰腺以活性状态排入消化道，是最重要的水解碳水化合物的酶。作用于可溶性淀粉、直链淀粉、糖原等α-1,4-葡聚糖，水解α-1,4-糖苷键，和唾液淀粉酶一样属于α-淀粉酶的一种。

麦芽糖酶可以从低聚糖类底物的非还原性末端切开α-1，4糖苷键，释放出葡萄糖，或将游离出的葡萄糖残基以α-1，6糖苷键转移到另一个底物上，从而得到非发酵性的低聚异麦芽糖、糖脂或糖肽等。

淀粉肠中的蛋白质被进一步分解为小分子多肽及氨基酸。

蛋白水解酶由胰腺腺泡细胞以酶原形式分泌，主要有胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶、羧基肽酶。胰蛋白酶和糜蛋白酶都能分解蛋白质为脲和胨，二者协同作用则使蛋白质进一步分解为小分子多肽及氨基酸。多肽可被弹性蛋白酶或羧基肽酶分解为氨基酸。此外，糜蛋白酶还有较强的凝乳作用。

胰蛋白酶原（胰蛋白酶的前体）被合成后，作为胰液的成分而分泌，受肠激酶或胰蛋白酶的限制分解成为活化胰蛋白酶。胰蛋白酶是肽链内切酶，它能把多肽链中赖氨酸和精氨酸残基中的羧基侧切断。它不仅起消化酶的作用，而且还能限制分解糜蛋白酶原、羧肽酶原、磷脂酶原等其它酶的前体，起活化作用，是特异性最强的蛋白酶。

糜蛋白酶原离开胰腺进入小肠后，被其他的酶裂解，去掉一部分氨基酸，就成为能分解蛋白质的有活性的糜蛋白酶。糜蛋白酶能迅速分解变性蛋白质，作用与胰蛋白酶相似，比胰蛋白酶分解能力强、毒性低、不良反应小。主要选择亮氨酸、缬氨酸、异亮氨酸等大疏水性的氨基酸作为切割位点。这些位点通常包含一个芳香族氨基酸（如苯丙氨酸）或亮氨酸在C端，以及一个小的非极性氨基酸（如甘氨酸）在N端。

弹性蛋白酶在胰腺中作为无活性的酶原产生，并在十二指肠中被胰蛋白酶激活。弹性蛋白酶可使结缔组织蛋白质中的弹性蛋白消化分解，包括肽键、酰胺键和酯基。

羧基肽酶由胰腺分泌，胰蛋白酶激活。能水解蛋白质和多肽底物C端芳香族或中性脂肪族氨基酸残基，释放除脯氨酸、羟脯氨酸、精氨酸和赖氨酸之外的所有C末端氨基酸，更易于水解具有芳香族侧链和大脂肪侧链的羧基端氨基酸。比如酪氨酸，苯丙氨酸，丙氨酸等。

在胆汁和胰液的协助下淀粉肠中的脂肪被分解为甘油和脂肪酸。

胰脂肪酶主要由胰腺腺泡细胞分泌，主要包括甘油三酯脂酶（PTL）与其相关蛋白1（PLRP1） 和2（PLRP2）、胆盐刺激性脂酶（BSSL）及磷脂酶 A2（PLA2）。这些脂肪酶协调作用，是消化脂肪的主要酶。

甘油三酯脂酶有高效水解脂肪的作用，在辅酶和胆盐的存在下将甘油三酯水解成甘油二酯，进一步水解成甘油单酯和脂肪酸，从而被小肠上皮细胞吸收；也可能参与视黄醇酯的水解，促进视黄醇的利用和吸收；但PTL对胆固醇酯的亲和性则较弱，对磷脂和半乳糖脂也仅有极低的活性。

PLRP1可能通过与PTL 和PLRP2 竞争结合辅酶而间接影响脂肪的消化吸收。

胆盐刺激性脂酶具有广泛的底物特异性，可水解甘油三脂、胆固醇酯、磷脂、溶血磷脂、神经酰胺、维生素酯。

磷脂酶把磷脂酰胆碱水解成溶血磷脂酰胆碱和游离脂肪酸。

胆盐的亲脂性烷基通过降低脂肪表面张力，使脂肪裂解成脂肪微滴，增加了与胰脂肪酶的接触面积。