在发育中的弹性组织内，糖蛋白微原纤维常先于弹性蛋白出现，似乎是弹性蛋白附着的框架，对于弹性蛋白分子组装成弹性纤维具有组织作用。老年组织中弹性蛋白的生成减少，降解增强，以致组织失去弹性。　　弹性蛋白构成弹性纤维(elastic fibers)，弹性纤维是有橡皮样弹性的纤维，能被拉长数倍，并可恢复原样它是结缔组织弹性的主要因素，因此他有‘人体橡胶’的美称。弹性纤维与胶原纤维共同存在, 赋予组织以弹性和抗张能力。弹性蛋白分布没有胶原蛋白广泛，但在组织内也大量存在，如富有弹性的组织，肺、大动脉、某些韧带、皮肤及耳部软骨等。　　弹性蛋白由二种类型短肽段交替排列构成。一种是疏水短肽赋予分子以弹性；另一种短肽为富丙氨酸及赖氨酸残基的α螺旋，负责在相邻分子间形成交联。 弹性蛋白中疏水性氨基酸含量高达95%，。与胶原一样，弹性蛋白也富含甘氨酸和脯氨酸，但是与胶原蛋白很大的区别在于弹性蛋白含很少的羟脯氨酸，弹性蛋白的羟基化程度不高，没有羟赖氨酸的存在（见表1），没有胶原特有的Gly-X-Y序列，故不形成规则的三股螺旋结构。　　弹性蛋白分子间的交联比胶原更复杂。通过赖氨酸残基参与的交联形成富于弹性的网状结构。弹性蛋白分子间通过赖氨酸残基形成共价键进行相互交联，它们形成的交联网络可通过构型的变化产生弹性。弹性蛋白初合成时为水溶性单体，分子量为70000，称为原弹性蛋白(tropo elastin)，在修饰中部分脯氨酸羟化生成羟脯氨酸。原弹性蛋白从细胞中分泌出来后，部分赖氨酸经氧化酶催化氧化为醛基，并与另外的赖氨酸的ε－氨基缩合成吡啶衍生物，称为链素。