BP11 丝绸纤维和蜘蛛网

目标：说明丝绸和蜘蛛网的分子结构决定他们的强度和弹性。

由蚕(上面的图片)或蜘蛛纺成的纤维充分利用了β-折叠这种三维结构。这种重复的β-折叠结构域是由重复的氨基酸链组成的。

[Gly-Ala-Gly-Ala-Gly-Ser-Gly-Ala-Ala-Gly-(Ser-Gly-Ala- Gly-Ala-Gly)8]

 

   丝绸纤维蛋白质中大约一半的残基是由甘氨酸夹杂着丙氨酸或丝氨酸组成的。通过这种方式，使得β-折叠相互压紧，形成一定强度且又柔软的纤维。

右图展示了两个β-折叠堆积的情况。丙氨酸残基中的甲基侧链(橙色)刚好填充在相 邻折叠的甲基空隙内。甘氨酸中的氢原子也以类似的方式与下一层相连。

左图展示了这种堆积的最终结果。相邻层之间的距离取决于侧链的大小:对于甘氨酸的较小的侧链基团(- H)是 0.35nm，而对于丙氨酸类较大的侧链基团(- CH3)是 0.57nm。

蚕丝蛋白并不完全以β-折叠形式存在。有少部分带有较大侧链且体积很大的氨基酸，例如缬氨酸和酪氨酸，它们不能填充进空隙中。在两个β-折叠结构之间，可以发现紧密排列的氨基酸结构域。这些区域使得丝绸纤维具有延展性。不同的桑蚕将产生具有不同氨基酸组成的丝心蛋白。因此纤维的弹性是不同的。