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酶的百科全书

----the Encyclopaedia of Enzyme

诱导契合模式（Induced fit）

该模式由丹尼尔·科什兰（Daniel Koshland）通过修改“锁-钥”模式，于1958年提出。基于的理论是，既然酶作为蛋白质，其结构是具有一定柔性的，因此活性位点在结合底物的过程中，通过与底物分子之间的相互作用，可以不断发生微小的形变。

在这一模式中，底物不是简单地结合到刚性的活性位点上，活性位点上的氨基酸残基的侧链可以摆动到正确的位置，使得酶能够进行催化反应。在结合过程中，活性位点不断地发生变化，直到底物完全结合，此时活性位点的形状和带电情况才会最终确定下来。在一些情况下，底物在进入活性中心时也是会发生微小形变的，如糖苷酶的催化反应。