BP08 血红蛋白的四级结构

肌红蛋白的辅基在一个疏小裂隙处以非共价键的形式连接。二价铁离子(图中的绿色部分)被六个配 体以八面体形式包围:血红素的四个氮原子，螺旋F中组氨酸残基93的一个氮原子，以及脱氧肌红蛋白中 的一个水分子。当氧与其结合时(形成氧合肌红蛋白)，就会占据第六个位置上。氧原子的另一侧结合了第二个组氨酸残基(螺旋E上的残基64)。

血红蛋白具有一种协同作用:随它与氧结合的增加，它对氧的亲和力也增加，相反，一旦丢失一个氧 分子，其他氧丢失也就变得更容易。这种协同作用成为各个氧结合部位的联系途径。肌红蛋白并不具备协 同效应，而四聚体的血红蛋白具有这个效应。我们将简要地在原子水平上勾划这种沟通机制。在脱氧血红 蛋白中，二价铁离子从F螺旋边上的微微弯曲的血红素基团中突出出来。当与氧化合时，二价铁离子由于 与螺旋 E 上的组氨酸之间的额外相互作用，被嵌到现已形成的平面血红素中。

结果是螺旋F借助组氨酸93配体也嵌入其中。构型的改变会给相邻亚单位一个信号，氧分子已结合了。

肌红蛋白和血红蛋白不仅在血红素基团与氧结合，而且与一氧化碳有更强的亲和力，这解释了一氧化碳气体的毒性作用。