BP09 溶菌酶——一种典型的酶

目标:以溶菌酶为例，说明酶的空间结构与其功能之间的联系。

为了使细胞内的化学反应以一个可接受的速率进行，细胞使用了一系列催化剂，或称为酶。这些酶，大多是蛋白质，可以使反应加快106 倍。在反应过程中，底物结合到酶的活性部位上。这种酶-底物之间 的相互作用是非常专一的:一种酶的底物不会结合到另一种酶的活性部位。这种专一性行为是由于底物是 那些与其结合的凹槽或裂口的补充形态。通常称其为锁钥规则。


   第一种被确定结构的酶是溶菌酶，它是从鸡蛋白中提取出来的(1966)。溶菌酶存在于眼泪和唾液中， 它可以通过分解一些细菌细胞壁上的多糖来溶解它们。人类溶菌酶的三维空间结构是由130种氨基酸和α- 螺旋与β-片层共同组成的[右，参考:P.J. Artymiuk & C.C.F. Blake, J. Mol. Biol., 152, (7317981),蛋白质 数据库编码: 11z1]。

溶菌酶的活性区域位于较深的一个凹槽内，它刚好容纳将被分解的多糖链的6个糖单元。 催化机制也可以通过晶体结构的研究而确定。谷氨酸35和天冬氨酸53在这里起着重要的作用。它们位于与活性结合的糖链的不同侧面。谷氨酸35的羧基贡献了一个质子给糖单元4和5之间的葡糖苷氧原子 (左图)，键即在此处断裂。由于天冬氨酸的羧基的靠近，使得右侧糖环中的带正电的碳原子1(碳正离子) 被稳定化了。碳正离子与溶剂中的羟基作用，使谷氨酸 35 再一次质子化，被分解的链离开活性区域。

X 射线衍射使确定很多酶的功能成为可能。